Катализ

Определенный фермент в данных условиях катализирует только одну биологическую реакцию.3) Мягкие условия протекания реакций. Биохимические процессы в живом организме протекают при достаточно низких температурах 36-42 °С, атмосферном давлении и в интервале рН живого организма.Действие ферментов, как было сказано выше, заключается в снижении энергии активации реакции. Здесь определяющую роль играет образование промежуточного продукта (интермедиата) между симбионтов веществом S (субстратом) и ферментом F - активированного комплекса (фермент-субстратного комплекса): S + F → [FS]Этот комплекс не является химическим соединением как таковым. В нем еще не исчезли существующие в молекулах исходных веществ связи и не образовались новые. Состоялась только деформация электронных облаков атомов, которые взаимодействуют в направлении образования новых связей, а прежние, вследствие этого, ослаблены. По сути, в результате тесного контакта «фермент-субстрат» достигается необходимая ориентация и сближение реагирующих групп в пределах активного центра, создается определенной конфигурацией белковой молекулы. Согласно теории Э.Фишера в этот активный центр, как «ключ в замок», входит реагирующая с ферментом молекула - субстрат. Реакция переходит из межмолекулярного режима в внутримолекулярной, который исключает энтропийныепотери.Высокий энергетический барьер некаталитического процесса разбивается, как минимум, на два меньших, так как в этом случае реагирующие частицы оказываются сближенными и ориентированными еще до начала реакции. В результате энергетическая диаграмма реакции состоит из двух максимумов, соответствующих двум разным фермент-субстратного комплекса и трех минимумов, соответствующих субстрата, интермедиата и продуктам (рис. 3).Характерной чертой ферментативного катализа является то, что скорость ферментативной реакции увеличивается до определенной постоянной величины (υmax) Типовая кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата Сs (при СF - const) представлена на рисунке 3б.Причем, при низких концентрациях субстрата реакция имеет по нему первый порядок, а при высоких - нулевой и скорость становится максимальной.Рисунок 3 – Ферментативная реакция.а - энергетическая диаграмма ферментативной реакции;б - зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.В 1913 году Михаэлисом и Ментен была предложена теория, объясняющая эту зависимость. Ферментативный процесс можно представить схемой:k1 k3F + S → FS → F + P,k2где F и S - фермент и субстрат, Р - продукт реакции, k1- константа скорости образования интермедиата, k2 - константа скорости его распада, k3 - константа скорости перехода промежуточного комплекса в продукт реакции и фермент.Скорости протекания всех стадий можно записать следующим образом:1 = k1[F][S];  2 = k2[FS];  3 = k3[FS]В состоянии равновесия:1 = 2 + 3; k1[F][S] = k2[FS] + k3[FS]Решая это уравнение относительно FS, и понимая, что начальная скорость образования продукта пропорциональна концентрации промежуточного комплекса ((0 = k3[FS]), найдем выражение для скорости ферментативной реакции: =  k3([F]∙[S])/(km+[S])Или, используя величину максимальной скорости, т.е. скорости, при которой фермент полностью существует в виде комплекса [FS]: [F] 0 = [FS], получаем:о = (max∙[S])/(km+[S])где km = (k2 + k3) / k1 - константа Михаэлиса. Ее величина зависит от рН, температуры и природы субстрата. В кинетических исследованиях она находится экспериментально и равна той концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной: = max/ 2 = kmКинетическая константа k3 в уравнении max=k3[F]oназывается числом оборотов фермента, показывает количество молекул субстрата, превратились в продукт реакции в единицу времени (в секунду) в условиях, когда весь фермент находится в виде комплекса [FS]. Число оборотов большинства ферментов составляет 0,5∙104с-1. Но, например, для карбоангидразы, как одного из самых активных ферментов, число оборотов составляет 6∙105с-1. Это означает, что 10-6 М раствор карбоангидразы может катализировать образование 0,6 моля Н2СО3 с СО2и Н2О в секунду, то есть, max= 0,6 моль/л∙с [9].Как было отмечено ранее, при низких концентрациях субстрата реакция имеет по субстрату первый порядок, а при высоких - нулевой и скорость становится максимальной. Итак, для двух предельных случаев можем записать: = (max/ km)[S] – коли [S] << Km;  = max – коли [S] >> KmЗначение константы Михаэлиса, величина максимальной скорости и число оборотов фермента приводятся как количественные характеристики ферментативной реакции конкретной фермент-субстратной системы в определенных условиях.5 Изучение катализа на современном этапеСегодня внимание исследователей различных научных школ мира направлено на изучение таких вопросов катализа, как:– кинетическое, термодинамическое и квантово-химическое исследование механизмов катализа и активных центров катализаторов;- металлокомплексный и гетерогенный катализ, их взаимосвязь;- ферментативный катализ и биомиметика;- экология (каталитические технологии очистки воды и воздуха);- высокоэффективные, малоотходные, малотоннажные и гибкие каталитические технологии в нефтехимическом синтезе [10].ЗаключениеКатализ - наиболее эффективный и рациональный способ ускорения химических реакций. Каталитические процессы применяются в промышленности в большом масштабе, причем отрасль их применения прогрессивно растет. Каталитические реакции подчиняются общим законам химии и термодинамики, но действие катализаторов значительно облегчает практическое осуществление ряда химических реакций.Гетерогенный катализ применяется в промышленности значительно в больших масштабах, чем гомогенный. По фазовой признаком определяют различные виды гетерогенного катализа. Большинство каталитических реакций - это реакции между газообразными реагентами с участием твердых катализаторов.Важную роль для катализа играют активные центры, то есть участки поверхности, имеющие повышенную активность. Это геометрические неоднородности поверхности: пики, углы, ребра кристаллов или микроструктурные дефекты поверхности.Несмотря на огромный экспериментальный материал и теоретические обобщения, создание новых каталитических систем остается одной из сложных работ в области химического синтеза. Это выбор материала носителя, соотношение между макро- и микропорами, форма зерна и технология его получения; подбор каталитически активного состава веществ, его закрепления на поверхности носителя. Цикл создания катализатора для осуществления определенной химической реакции достигает 10-20 лет и более.Список использованных источниковБайрамов В.М. Основы химической кинетики и катализа. – М.6 Академия, 2003. – 252 с.Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник / Под.ред. акад. АМН СССР С. С. Дебова.— 2-е изд., перераб. и доп.— М.: Медицина,— 1990.— 528 сГончарук В.В., Камалов Г.Л. Катализ: механизмы гомогенного и гетерогенного катализа, кластерные подходы. – Киев: Наукова думка, 2002. – 543 с.Крылов О.В. Гетерогенный катализ. – М.: Академкнига, 2004. – 679 с.Колесников И.М. Катализ и производство катализаторов. – М.: Техника, 2004. – 400 с.Куликов М.А. Катализ и каталитические процессы. – Пермь: Издательство ПНИПУ, 2013. – 246 с.Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х томах. Том 1. – М.: Мир, 1985. – 367 с.Петрий О.А., Лунин В.В. Катализ (фундаментальные и прикладные исследования). – М.: Издательство Московского университета, 1987. – 287 с.Стромберг А.Г. Физическая химия. – М.: Высшая школа, 1999. – 617 с.Чоркендорф И., Наймантсведрайт Х. Современный катализ и химическая кинетика. – Долгопрудный: Издательский дом «Интеллект», 2010. – 504 с.